La N-glycosylation est un processus post traductionnel ubiquitaire qui consiste à assembler des chaînes glycanniques à la surface des protéines. Ces chaînes participent aux fonctions et à la stabilité des protéines dans l’organisme. Les protéines de la coagulation sont toutes des glycoprotéines, et l’étude des déficits héréditaires de glycosylation, encore appelés CDG (Congenital Disorders of Glycosylation), permet de mieux comprendre le rôle des chaînes glycanniques des protéines de l’hémostase. Une coagulopathie, associant des déficits en facteurs procoagulants et en inhibiteurs de la coagulation, accompagne souvent les syndromes CDG. Plus rarement, et dans certains types de CDG seulement, une atteinte de l’hémostase primaire est observée, pouvant être à l’origine d’une thrombopénie. Les anomalies de la coagulation restent les plus fréquemment observées, et sont caractérisées par des déficits en antithrombine et en facteur XI, suivis de près par une diminution de la protéine C, protéine S, ou encore du facteur IX. La présence de ces anomalies peut entraîner une augmentation du risque thrombotique et hémorragique. L’étude de la génération de thrombine nous a permis de mieux appréhender la résultante hémostatique de ces anomalies chez les patients atteints de CDG. La génération de thrombine mesurée chez les malades révèle une hypercoagulabilité. Cette hypercoagulabilité est renforcée par une résistance à la protéine C activée, mise en évidence après l’ajout de thrombomoduline soluble. Parmi les patients étudiés, tous ceux qui possèdent des antécédents de complications thrombotiques présentent un profil procoagulant, suggérant que la coagulopathie favoriserait la survenue de thromboses.