L’importance de la glycosylation plaquettaire en physiopathologie humaine et animale est soulignée par les conséquences de mutations sur des protéines, enzymes et transporteurs impliqués dans les voies de la N- et O-glycosylation. Certaines protéines sont impliquées dans la sialylation des plaquettes dont le rôle est crucial pour maintenir les plaquettes dans la circulation (GNE, SLC35A1). D’autres vont modifier l’occupation des sites de glycosylation sur les protéines (MAGT1) ou le contenu en sucres de la chaîne (GALE, B4GALT1). Récemment, il a été mis en évidence que ces gènes de la glycosylation ne sont pas uniquement des régulateurs du nombre de plaquettes en périphérie mais ils pourraient aussi impacter la mégacaryopoïèse, la thrombopoïèse et les fonctions des plaquettes. De plus, certaines pathologies liées à des gènes impliqués dans la glycosylation s’accompagnent d’une thrombopénie, sans pour autant que cette association ait été étudiée. Enfin, des modèles murins mettent en évidence le rôle crucial d’autres protéines impliquées dans la glycosylation pour lesquelles aucun variant n’est encore connu. Au total, bien que nous ayons récemment acquis des connaissances surtout centrées sur la manière dont les plaquettes sont éliminées de la circulation, nous ne connaissons toujours pas l’ensemble des mécanismes impliqués. De nouveaux variants seront probablement mis en évidence dans les années à venir compte tenu du nombre très élevé de protéines impliquées dans cette modification post-traductionnelle. Des investigations supplémentaires, tous modèles confondus (humains, murins et cellulaires), de l’étude de la genèse des plaquettes à l’étude de leurs fonctions sont nécessaires pour mieux comprendre certaines thrombopénies et thrombopathies encore inexpliquées.